Pathobiochemie lysosomaler Enzyme im Nephron

Projektleitung und Mitarbeiter

Koop, M. (Doktorandin), Lambacher, L. (Diplomandin), Schmid, H. (Doz. Dr. rer. nat.), Utermann, S. (Diplomandin)

Mittelgeber :

Forschungsbericht : 1994-1996

Tel./ Fax.:

Projektbeschreibung

Bei gestörter Nierenfunktion findet man häufig morphologisch veränderte Lysosomen in den proximalen Tubuli. Ein Leitenzym dieser Zellorganellen, die N-Acetyl-ß-D-Glucosaminidase, zeigte spezifische Aktivitätsveränderungen in den verschiedenen Abschnitten des proximalen Tubulus der Ratte und einen erhöhten Uringehalt dieses Enzyms nach Cyclosporin A-Gaben. Verschiedene lysosomale Cysteinproteinasen in Niere und Urin der Ratte werden charakterisiert und unter normalen und pathologischen Bedingungen hinsichtlich Aktivität und Eigenschaften untersucht. Auf diese Weise soll die Regulation der Zellfunktion durch die Lysosomen untersucht werden.

.Drittmitteldinanzierung: DFG

Publikationen

Schmid, H., Lindmeier, I., Schmitt, H., Eissele, R., Neuhaus, G., Wehrmann, M.: Nephrotoxicity of cyclosporine A in the rat. II. Reversible changes in intranephronal and urinary catalytic activities of N-acetyl-ß-D-glucosaminidase. Renal. Physiol. Biochem. 16, 222 232 (1993).

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qvf-info@uni-tuebingen.de(qvf-info@uni-tuebingen.de) - Stand: 30.11.96
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